Положительно заряженные аминокислоты

Лекция №3

Тема: «Аминокислоты – строение, классификация, свойства, биологическая роль»

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа -СООН

Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N — CH2 — COOH

Классификация аминокислот

Существует 3 основные классификации аминокислот:

Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот

  • Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении.
  • Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки: -ОН, — SH, -CONH2
  • Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале — в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.
  • Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале — в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

Биологическая классификацияпо возможности синтеза в организме человека

  • Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

  • Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Химическая классификацияв соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1.     В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2.     В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3.     По характеру углеводородного радикала различают алифатические(жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклическиеаминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан –       незаменимая α- аминокислота:

НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Например:

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Аминокислота Сокращённое

обозначение

Строение радикала ( R )
Глицин Gly (Гли) H —
Аланин Ala (Ала) CH3 —
Валин Val (Вал) (CH3)2CH —
Лейцин Leu (Лей) (CH3)2CH – CH2 — 
Серин Ser (Сер) OH- CH2 —
Тирозин Tyr (Тир) HO – C6H4 – CH2 — 
Аспарагиновая кислота Asp (Асп) HOOC – CH2 —
Глутаминовая кислота Glu (Глу) HOOC – CH2 – CH2 —
Цистеин Cys (Цис) HS – CH2 —
Аспарагин Asn (Асн) O = C – CH2 –

       │

       NH2

Лизин Lys (Лиз) NH2 – CH2- CH2 – CH2 —
Фенилаланин Phen (Фен) C6H5 – CH2 —

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино- и т.д.

Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:

ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.


Суточная потребность в аминокислотах

В зависимости от типа аминокислоты определяется ее суточная потребность для организма. Общая потребность организма в аминокислотах, зафиксированная в диетологических таблицах — от 0,5 до 2 грамм в день.

Потребность в аминокислотах возрастает:

• В период активного роста организма

• Во время активных профессиональных занятий спортом
• В период интенсивных физических и умственных нагрузок
• Во время болезни и в период выздоровления

Потребность в аминокислотах снижается:При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае, некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.
Усваиваемость аминокислот

Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом.
Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования.

Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.инфаркта.

Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.

Каталог:wp-content -> uploads
uploads -> Хроническая сердечная недостаточность: определение, классификация, диагностика
uploads -> Лечение гериатрических пациентов с заболеваниями органов дыхания и кровообращения
uploads -> План: Предмет экологической биохимии
uploads -> Как алкоголь, табак и другие наркотики влияют на деторождение
uploads -> Кафедра дерматовенерологии
uploads -> Министерство здравоохранения и социального развития
uploads -> Доброкачественная гиперплазия предстательной железы

Поделитесь с Вашими друзьями:

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

I. a-Аминокислоты

a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр.

В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома.

Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

NH2 – СН – СООН

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение.

В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая.

Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней.

К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

Таблица.

Строение аминокислот – мономеров белка

Химические свойства

АК в растворе. Кислотно-основные свойства АК

Все АК хорошо растворимы в воде из-за наличия «стандартного блока». Наличие основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра обуславливают амфотерность АК и автодиссоциацию. В растворе АК существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона:

NH2 – СН2 – СООН Û +NH3 – СН2 – СОО-

Орнитин

Если в радикале имеется кислотный центр это «кислые» АК.

К ним относятся дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот рН <7.

NH2 – СН – СООН + Н2О Û +NH3 – СН – СОО- Н3О+

СН2 – СООН СН2 – СОО-

у кислых АК будет при рН< 7, а у основных АК при рН>7.

Образование амидной (пептидной связи)

Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь.

5. Качественная реакция на a—аминокислоты – образование окрашенного сине-фиолетового соединения с нингидрином

Трансаминирование

АЛАНИН ЩУК

ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА

Под действием кофермента НАД+ или НАДФ+ идет окислительное дезаминирование АК in vivo, в отличие от in vitro образуются оксогруппы кетокислот

II.

Белки и пептиды

Вторичная структура белков

За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков».

Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной a- спирали или складчатую b-структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами.

Третичная структура белков.

Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе.

Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.

Свойства белков

Гидролиз в кислой и щелочной среде до АК.

2. Качественные реакции

А.

на пептидную связь

– биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)2)

ОБРАЗОВАНИЕ БИУРЕТА

Б. на ароматические структуры

ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета.

Изоэлектрическое состояние

Белки содержат группы как кислотного, так и основного характера, поэтому они относятся к полиамфолитам.

Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионобразующих групп – аминогрупп (NH2) и анионобразующих групп – карбоксильных групп (COOH).

Знак заряда макромолекулы зависит от:

Ø Количества и природы свободных функциональных групп, например от соотношения карбоксильных и аминогрупп в молекуле белка.

Если в макромолекуле преобладают карбоксильные группы, то при рН = 7 заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если преобладают аминогруппы, то заряд белка положительный (характерны основные свойства)

В условиях жизнедеятельности организма белки обычно проявляют анионактивные свойства, вследствие чего поверхность эритроцитов и клеток имеет отрицательный заряд.

Ø рН среды

В кислой среде макромолекула приобретает положительный заряд, в щелочной — отрицательный.

Состояние, при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т.е.

суммарный заряд полиамфолита равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН раствора, соответствующее изоэлектрическому состоянию, называется изоэлектрической точкой (pI или И.Т.).

В среде с бóльшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH < pI) ионизация карбоксильных групп подавлена и белок приобретает положительный заряд. В среде с меньшей кислотностью, чем в изоэлектрической точке (pH > pI) карбоксильные группы депротонированы и белок заряжается отрицательно.

Таким образом, при рН раствора < рI, белок имеет положительный зарад; при рН раствора > рI, белок имеет отрицательный заряд.

Например, определить заряд следующих белков в растворе с рН =8,5: пепсина желудочного крови, гистона клеточных ядер и лизоцима.

рI (пепсина) = 2,0, т.к. pI меньше рН раствора, следовательно, белок имеет отрицательный заряд,

рI (гистона) = 8,5 , т.к. pI равен рН раствора, то белок нейтрален,

рI (лизоцима) = 10,7, т.к.

рI больше рН раствора, то белок имеет положительный заряд.

Свойства растворов белков

I.

a-Аминокислоты

a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома.

Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

NH2 – СН – СООН

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов

Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение.

В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.

По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины).

Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы).

Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.

Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.

Таблица.

Строение аминокислот – мономеров белка

Химические свойства

12Следующая ⇒

Читайте также:

  1. CASE-средства. Общая характеристика и классификация
  2. I. 3. КЛАССИФИКАЦИЯ И ТЕРМИНОЛОГИЯ I.

    3.1. Классификация

  3. II этап.

    Лекция 3. Аминокислоты

    Обоснование системы показателей для комплексной оценки, их классификация.

  4. Административное принуждение и его классификация.
  5. Акриловые материалы холодного отверждения. Классификация эластичных базисных материалов.

    Сравнительная оценка полимерных материалов для искусственных зубов с материалами другой химической природы.

  6. АКСИОМЫ СТАТИКИ. СВЯЗИ И ИХ РЕАКЦИИ. ТРЕНИЕ. КЛАССИФИКАЦИЯ СИЛ
  7. Аминокислотные медиаторы подразделяются на две группы: возбуждающие (глутамат, аспартат) и тормозные (гамма – аминомасляная кислота, глицин, бета – аланин и, таурин).
  8. Анатомо-физиологические особенности и классификация
  9. Анатомо-физиологические особенности кроветворения, классификация, основные синдромы.
  10. Анатомо-физиологические особенности, основные синдромы и классификация
  11. Анатомо-физиологические особенности, синдромы и классификация
  12. Банки второго уровня, их классификация и ф-ции.

Алифатические аминокислоты

Аланин
Валин
Лейцин
Изолейцин
Пролин

Алифатические аминокислоты обладают неполярными (гидрофобными) боковыми цепями. Они, как правило, участвуют в формировании гидрофобного ядра белка.

На поверхности белковой глобулы встречаются относительно редко. Несколько особняком стоит пролин: разрешенные области на карте Рамачандрана для пролина много уже, чем для других аминокислот, поэтому пролин сильно влияет на конформацию белковой цепи.

Серусодержащие аминокислоты

Метионин
Цистеин

Серусодержащие аминокислоты, особенно метионин, по своим свойствам близки к алифатическим.

Одна из основных функций цистеина — образовывать дисульфидные связи между различными частями полипептидной цепи.

Ароматические аминокислоты

Фенилаланин
Тирозин
Триптофан

Боковая цепь фенилаланина полностью гидрофобна; две другие ароматические аминокислоты, хотя и содержат полярные группы в боковых цепях, имеют значительные гидрофобные части.

В связи с этим все ароматические аминокислоты могут входить в состав гидрофобного ядра белка и относительно редко встречаются на поверхности глобулы.

Положительно заряженные аминокислоты

Лизин
Аргинин
Гистидин

Лизин и аргинин довольно близки по своим свойствам. Обе эти аминокислоты обладают протяженными боковыми цепями, несущими заряд на концах. Гистидин по своим свойствам довольно сильно отличается от лизина и аргинина.

Отрицательно заряженные аминокислоты

Аспарагиновая кислота (аспартат)
Глутаминовая кислота (глутамат)

Две отрицательно заряженные аминокислоты различаются, по сути, лишь длиной боковой цепи.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Полярные незаряженные аминокислоты

Аспарагин
Глутамин
Серин
Треонин

Аспарагин близок к глутамину, а серин — к треонину. Все полярные аминокислоты встречаются, главным образом, на поверхности глобулы, взаимодействуя с водой.

Минимальная («нейтральная») аминокислота

У глицина боковая цепь сводится к одному водороду.

Важное свойство глицина — наличие на карте Рамачандрана существенно более широких разрешенных областей, чем у других аминокислот, в связи с чем глицин важен для задания нужной конформации белковой цепи.

Классификация и номенклатура аминокислот.

Общая характеристика (строение, классификация, номенклатура, изомерия).

Основной структурной единицей белков являются a-аминокислоты. В природе встречается примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных a-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

a-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у a-углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН2), например:

Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R.

Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с b- или g-положением аминогруппы, например:

Классификация и номенклатура аминокислот.

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:

2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:

Серосодержащие – цистеин, метионин:

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

5.

С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.

7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.

8.

1. Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами.

Иминокислота – пролин

 

Б) Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот.

Различают полярные и неполярные аминокислоты.

У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H).

Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп(таблица 1).

Кислые (при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.

Основные (при рН=7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности
R-групп.

Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI Среднее содержание в белках,%
Англ.

символ Русск.
1. Неполярные R-группы Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Фенилаланин Триптофан 2. Полярные, незаряженные R-группы Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Глутамин 3. Отрицательно заряженные
R-группы

Тирозин

Аспарагиновая к-та

Глутаминовая к-та

Цистеин

4.

Положительно заряженные
R-группы

Лизин

Аргинин

Гистидин

    GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp   Ser Thr Cys Met Asn GLn   Tyr Asp GLy     Lys Arg His     G A V L I P F W   S T C M N Q   Y D E     K R N     Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп   Сер Тре Цис Мет Асн Глн   Тир Асп Глу     Лиз Арг Гис     5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88   5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65   5,65 2,97 3,22     9,74 10,76 7,59     7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1   7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9   3,5 5,5 6,2     7,0 4,7 2,1

Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:

на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;

– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);

– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:

на заменимые,

– незаменимые,

– частично незаменимые.

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей.

Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Изомерия

В молекулах всех природных аминокислот (за исключением глицина) у a-углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома.

Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Число возможных стереоизомеров ровно 2n, где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.

В качестве стандарта при определении L и D-конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH2-группы слева соответствуют L-конфигурации, а справа – D-конфигурации.

Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.

Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными (гидроксипролин и гидроксилизин).

Методы получения

– Аминокислоты имеют чрезвычайно большое физиологическое значение.

Из остатков аминокислот построены белки и полипептиды.

При гидролизе белковых веществ животных и растительных организмов образуются аминокислоты.

Синтетические способы получения аминокислот:

Действие аммиака на галоидзамещённые кислоты

– α-Аминокислоты получают действием аммиака на оксинит-рилы

Дата добавления: 2016-06-15; просмотров: 3930;

Похожие статьи:

Классификация аминокислот по полярности радикалов

1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин).

Эти аминокислоты гидрофобны. Имеют незаряженный радикал. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот обеспечивают гидрофобное взаимодействие.

2.

Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин).

Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот образуют водородные связи.

Связанные дисульфидной связью два остатка цистеина называют цистином.

3.

Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты) имеют отрицательный заряд (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) при рН 7,0

4.

Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) имеют положительный заряд при рН 7,0.

Радикалы аминокислот 3 и 4 групп участвуют в образовании ионных связей.

Аминокислоты классифицируются на заменимые и незаменимые (эссенциальные).

1.

Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (шесть аминокислот 1-й группы, одна – второй и три – четвертой).

2. Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому поступление их с пищей не обязательно (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин).

Аминокислоты, связанные пептидной связью, образуют полипептидную цепь и каждая аминокислота в ней называется аминокислотный остаток.

В полипептиде выделяют N-конец (терминальная альфа-аминогруппа) и С-конец (терминальная альфа-карбоксильная группа). Большинство природных полипептидных цепей, содержащих от 50 до 2000 аминокислотных остатков, называют белками (протеинами).

Полипептидные цепи меньшей длины называют олигопептидами или просто пептидами.

«Аминокислоты строение, классификация, свойства, биологическая роль»

В некоторых белках полипептидные цепи связываются поперечными дисульфидными связями, образованными окислением двух остатков цистеина. Внеклеточные белки часто содержат дисульфидные связи, а внутриклеточные белки часто утрачивают их. В некоторых белках образуются поперечные связи при взаимодействии радикалов других аминокислотных остатков (коллаген, фибрин).

Дата добавления: 2016-11-12; просмотров: 1838 | Нарушение авторских прав

Похожая информация:

Поиск на сайте:

Вам также может понравиться

Об авторе admin

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *